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Falten, winden, drehen, binden
Zitationsvergleich 1997 bis 1999: Strukturbiologie
von Ralf Neumann, Laborjournal 6/2002
| Die meistzitierten Artikel | Die meistzitierten Reviews | Die meistzitierten Köpfe |
Bild der meistzitierten Köpfe (ca. 100 kb) |
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Strukturbiologen scheinen latent preisverdächtig. Kein Wunder - denn wer die richtigen Molekülstrukturen präsentiert, kann mit enorm vielen Zitierungen rechnen. Strukturbiologen - wie soll man sie definieren? Probieren wir es mal salopp: Unter den Bioforschern sind sie diejenigen, die mit den größten und teuersten Geräten auf umso kleinere Biopolymere losgehen. Mit Mikroskopen, Spektroskopen oder gar mit Synchrotronstrahlung rücken sie Proteinen und Nukleinsäuren auf die Pelle, um diese, wie auch ihre Komplexe räumlich darzustellen, oder bei ihren ultraschnellen Faltungen, Bewegungen und Bindungen zu ertappen. Und um all dies wiederum aus den Rohdaten berechnen und modellieren zu können, rekrutiert die Strukturbiologie neuerdings auch immer leistungsstärkere Rechner. Klar, dass bei dieser aufwändigen Forschung natürlich vor allem der Gedanke Pate steht, über die Strukturen auch Hinweise zur Funktion der betreffenden Moleküle zu erhalten. Nicht umsonst ist "Structural Genomics", die trotz des Nukleinsäure-trächtigen Namens vor allem die Architektur der kodierten Proteine untersucht, auch eine der Säulen dessen, was man als "Functional Genomics" zusammen fasst. Und noch eines ist damit klar: dass Strukturbiologen bisweilen munter in dem Dreieck zwischen Biologie, Chemie und Physik spazieren gehen. Diese "Grenzgänge" scheint die deutschsprachige Forschung indes recht gut zu beherrschen. Zum einen dokumentieren dies gleich zwei Chemie-Nobelpreise neueren Datums: 1988 für die Strukturdarstellung des photosynthetischen Reaktionszentrums eines Purpurbakteriums an die damaligen Münchner Hartmut Michel, Johann Deisenhofer und Robert Huber; sowie 1991 für den Zürcher Richard Ernst, einen der Protagonisten der Nuclear Magnetic Resonance (NMR)-Spektroskopie und deren Anwendung auf Biopolymere. Bisweilen Fabrikmaßstab Zum anderen zeichnen sich wenigstens die Arbeiten der Jahre 1997 bis 99 aus der hiesigen Strukturbiologie durch ein überdurschnittlich hohes Zitationsniveau aus. Man nehme nur einmal den meistzitierten dieser Artikel: die hochauflösende Darstellung des nukleosomalen Kernpartikels von Forschern um Timothy Richmond an der ETH Zürich. 736mal wurde dieses Paper innerhalb der knapp fünf Jahre nach seiner Veröffentlichung zitiert - die Spitzen-Paper der bisher analysierten Disziplinen schafften nicht annähernd soviel. Und Timothy Richmond brachte es nicht nur den neunten Platz bei den meistzitierten "Köpfen": Vor kurzem erkoren ihn die Juroren zum Gewinner des Schweizer Louis-Jeantet Preis für Medizin 2002. (Im Jahr davor war der Dortmunder Alfred Wittinghofer, 5., unter den drei Glücklichen.) Doch Richmonds Paper ist noch lange nicht das Non-plus-ultra. Ein Artikel in Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography, der eine neue Software zur Bestimmung makromolekularer Strukturen durch Röntgenkristallographie oder NMR-Spektroskopie vorstellt, wurde seit seinem Erscheinen im September 1998 bis heute sage und schreibe 2197mal zitiert. An neunter Stelle der 14 Autoren zeichnete das Paper Matthias Nilges, damals noch am EMBL Heidelberg, heute am Institut Pasteur in Paris. Weiterhin dokumentiert das hohe Zitationsniveau der Strukturbiologen, dass die Artikel 1997-99 mehr als 400mal zitiert sein musste, damit der entsprechende Forscher überhaupt unter die Top 50 kommen konnte. Für Platz eins, den der bereits erwähnte Nobelpreisträger Robert Huber einnimmt, war dagegen die "Kleinigkeit" von knapp 2500 Zitierungen nötig. Huber schaffte das unter anderem durch die "Masse", die seine am Martinsrieder MPI für Biochemie eingerichtete "Proteinstrukturfabrik" produzierte. Ganze 103 Publikationen zierte sein Name 1997-99, was im Schnitt alle 11 Tage ein Paper macht. Wahrscheinlich Spitze unter den deutschsprachigen Biologen. Der Zweitplatzierte, Kurt Wüthrich von der ETH Zürich, schafft fast ebenso viele Zitierungen mit "nur" sechzig Artikeln. Und wie Huber zieht auch er mehrere Mitarbeiter seiner "Proteinstrukturfabrik" mit unter die 50 meistzitierten Köpfe - allen voran Gerhard Wider auf Platz 7. Zu Andreas Plückthun, dem drittplatzierten Professor für Biochemie an der Uni Zürich, klafft dann schon eine etwas größere Lücke. Dieser, gleichsam 1992 Mitgründer der Firma Morphosys, ist allerdings kein klassischer Strukturbiologe. Sein Anliegen ist weniger die genaue Bestimmung natürlicher Proteinstrukturen, als vielmehr deren "Verbesserung" für bestimmte Zwecke durch sogenannte in vitro-Evolution. Plückthuns "dankbare Objekte" für dieses Protein Engineering sind vor allem Antikörper. Neben Wüthrich und Plückthun schafften es insgesamt noch 13 weitere Zürcher mit ihren Arbeiten der Jahre 97-99 unter die 50 meistzitierten Strukturbiologen. Ein klarer Beweis für die Stärke dieses Standorts. Nimmt man dann noch die fünf Basler der Liste, muss man annehmen, dass die Strukurbiologie ganz klar eine Domäne der gesamten Schweizer Biologie ist. Aus deutschen Landen kommt da nur der Münchner Raum mit 12 Forschern in der Liste mit - vor allem ein Verdienst des Martinsrieder MPIs für Biochemie, in dem lange Zeit gleich mehrere Abteilungen struktur-biochemisch ausgerichtet waren. Die jüngsten Neu- und Nachberufungen jedoch gingen deutlich stärker in die molekular- und zellbiologische Ecke. Aber auch aus der Angewandten Physik der Münchner Uni schafften es drei Spezialisten für Atomic Force-Mikroskopie unter die Top 50: Matthias Rief (12.), Filipp Oesterhelt (36., Sohn des Martinsrieder MPI-Direktors Dieter Oesterhelt, 22.), sowie deren Chef Hermann Gaub (13.). Ebenfalls gut vertreten: Vier Forscher rund um das deutsche Elektronen-Synchrotron (DESY) in Hamburg, sowie gleichfalls vier aus dem Dortmunder MPI für molekulare Physiologie - allen voran Alfred Wittinghofer auf Platz 5. Und Österreich? Auch dort gibt es Strukturbiologen. Unter die meistzitierten 50 schaffte es jedoch keiner von ihnen. Wie die Tabellen entstanden Berücksichtigt wurden Papers mit Erscheinungsjahr 1997 bis 1999. Zahlen für Zitate und Artikel lieferte die Datenbank "Web of Science" des Institute for Scientific Information (ISI) in Philadelphia. Stichtag war der 12. April 2002. Die "Köpfe" arbeiteten entweder zumindest einen Teil des Bewertungszeitraums an einem strukturbiologischen Institut, publizierten überwiegend in strukturbiologischen Journals oder arbeiteten vorrangig an eindeutig strukturbiologischen Projekten. Review-Artikel sowie deren Zitierungen wurden nicht berücksichtigt. Wichtig: Die Datenbanken sind nicht perfekt. Fehler, die hieraus entstehen, können wir in der Regel nicht erkennen. |
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Die meistzitierten Artikel |
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| Rang | Autoren | Paper | Zitierungen |
| 1. | Luger K, Mader AW, Richmond RK, Sargent DF, Richmond TJ | Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 angstrom resolution. NATURE 389 (6648): 251-260 SEP 18 1997 | 736 |
| 2. | Groll M, Ditzel L, Lowe J, Stock D, Bochtler M, Bartunik HD, Huber R | Structure of 20S proteasome from yeast at 2.4 angstrom resolution. NATURE 386 (6624): 463-471 APR 3 1997 | 426 |
| 3. | Güntert P, Mumenthaler C, Wüthrich K | Torsion angle dynamics for NMR structure calculation with the new program DYANA. JOURNAL OF MOLECULAR BIOLOGY 273 (1): 283-298 OCT 17 1997 | 389 |
| 4. | PebayPeyroula E, Rummel G, Rosenbusch JP, Landau EM | X-ray structure of bacteriorhodopsin at 2.5 angstroms from microcrystals grown in lipidic cubic phases. SCIENCE 277 (5332): 1676-1681 SEP 12 1997 | 378 |
| 5. | Rief M, Gautel M, Oesterhelt F, Fernandez JM, Gaub HE | Reversible unfolding of individual titin immunoglobulin domains by AFM. SCIENCE 276 (5315): 1109-1112 MAY 16 1997 | 342 |
| 6. | Pervushin K, Riek R, Wider G, Wuthrich K | Attenuated T-2 relaxation by mutual cancellation of dipole-dipole coupling and chemical shift anisotropy indicates an avenue to NMR structures of very large biological macromolecules in solution. PROC. NAT. ACAD. SCI. USA 94 (23): 12366-12371 NOV 11 1997 | 303 |
| 7. | Ostermeier C, Harrenga A, Ermler U, Michel H | Structure at 2.7 angstrom resolution of the Paracoccus denitrificans two-subunit cytochrome c oxidase complexed with an antibody F-V fragment. PROC. NAT. ACAD. SCI. USA 94 (20): 10547-10553 SEP 30 1997 | 248 |
| 8. | Scheffzek K, Ahmadian MR, Kabsch W, Wiesmuller L, Lautwein A, Schmitz F, Wittinghofer A | The Ras-RasGAP complex: Structural basis for GTPase activation and its loss in oncogenic Ras mutants. SCIENCE 277 (5324): 333-338 JUL 18 1997 | 247 |
| 9. | Perrakis A, Morris R, Lamzin VS | Automated protein model building combined with iterative structure refinement. NATURE STRUCTURAL BIOLOGY 6 (5): 458-463 MAY 1999 | 198 |
| 10. | Rief M, Oesterhelt F, Heymann B, Gaub HE | Single molecule force spectroscopy on polysaccharides by atomic force microscopy. SCIENCE 275 (5304): 1295-1297 FEB 28 1997 | 170 |
Die meistzitierten Reviews |
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| Rang | Autoren | Paper | Zitierungen | |
| Korrektur: Der folgende Artikel wurde als der mit Abstand meistzitierte Review eingefügt. | ||||
| 1. | Baumeister W, Walz J, Zühl F, Seemüller E | The proteasome: paradigm of a self-compartmetalizing protease. Cell 92: 367-380, 1998 | 352 | |
| 2. | Voges D, Zwickl P, Baumeister W | The 26S proteasome: A molecular machine designed for controlled proteolysis. ANNUAL REVIEW OF BIOCHEMISTRY 68: 1015-1068 1999 | 156 | |
| 3. | Jaenicke R, Bohm G | The stability of proteins in extreme environments CURRENT OPINION IN STRUCTURAL BIOLOGY 8 (6): 738-748 DEC 1998 | 132 | |
| 4. | Saraste M | Oxidative phosphorylation at the fin de siecle SCIENCE 283 (5407): 1488-1493 MAR 5 1999 | 115 | |
| 5. | Scheffzek K, Ahmadian MR, Wittinghofer A | GTPase-activating proteins: helping hands to complement an active site TRENDS IN BIOCHEMICAL SCIENCES 23 (7): 257-262 JUL 1998 | 112 | |
Die meistzitierten Köpfe |
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| Rang | Name | Ort | Zitierungen | Artikel |
| 1. | Robert Huber | MPI f. Biochemie Martinsried | 2488 | 103 |
| 2. | Kurt Wüthrich | Mol. Biol. & Biophys. ETH Zürich | 2354 | 60 |
| 3. | Andreas Plückthun | Inst. Biochem. Uni Zürich | 1556 | 57 |
| 4. | Rupert Timpl | MPI Biochemie Martinsried | 1334 | 53 |
| 5. | Alfred Wittinghofer | MPI f. mol. Physiol. Dortmund | 1206 | 37 |
| 6. | Gerhard Wider | Mol. Biol. & Biophys. ETH Zürich | 1043 | 20 |
| 7. | Andreas Engel | Maurice Müller-Inst. Biozentrum Uni Basel | 972 | 42 |
| 8. | Rudi Glockshuber | Mol. Biol. & Biophys. ETH Zürich | 966 | 31 |
| 9. | Timothy J. Richmond | Mol. Biol. & Biophys. ETH Zürich | 958 | 7 |
| 10. | Luis Serrano | EMBL Heidelberg | 937 | 37 |
| 11. | Roland Riek | Mol. Biol. & Biophys. ETH Zürich (seit 01 San Diego/USA) | 919 | 12 |
| 12. | Matthias Rief | Angew. Physik Uni München (1999-2001 Stanford/USA) | 914 | 11 |
| 13. | Hermann E. Gaub | Angew. Physik Uni München | 911 | 19 |
| 14. | Wolfgang Baumeister | MPI f. Biochem. Martinsried | 892 | 34 |
| 15. | Wolfram Bode | MPI f. Biochem. Martinsried | 891 | 42 |
| 16. | Hans Dieter Bartunik | Max Planck-Unit Strukt. Mol.-biol. Hamburg | 887 | 13 |
| 17. | Matthias Gautel | MPI mol Physiol. Dortmund (bis 99 EMBL Heidelberg) | 887 | 20 |
| 18. | Jürg P. Rosenbusch | Maurice Müller-Inst. Biozentrum Uni Basel | 883 | 20 |
| 19. | Konstantin Pervushin | Phys. Chem. ETH Zürich | 814 | 13 |
| 20. | Karolin Luger | Mol. Biol. & Biophys. ETH Zürich (seit 98 Colorado/USA) | 809 | 3 |
| 21. | Hartmut Michel | MPI f. Biophysik Frankfurt | 800 | 26 |
| 22. | Dieter Oesterhelt | MPI f. Biochemie Martinsried | 773 | 35 |
| 23. | David F. Sargent | Mol. Biol. & Biophys. ETH Zürich | 752 | 3 |
| 24. | Eckhard Mandelkow | Max Planck-Unit Strukt. Mol.-biol. Hamburg | 737 | 19 |
| 25. | Ehud M. Landau | Biozentrum Uni Basel (seit 00 Texas/USA) | 729 | 8 |
| 26. | Richard Brimacombe | AG Ribosomen MPI mol. Genet. Berlin | 718 | 18 |
| 27. | Michael Groll | MPI Biochem. Martinsried | 688 | 11 |
| 28. | Eva-Maria Mandelkow | Max Planck-Unit Strukt. Mol.-biol. Hamburg | 671 | 17 |
| 29. | Wolfram Saenger | Inst. Kristallogr. FU Berlin | 670 | 51 |
| 30. | Stephan Grzesiek | Biozentrum Uni Basel (bis 99 FZ Jülich) | 640 | 17 |
| 31. | Rainer Jaenicke | Biophys. & Phys. Biochem. Uni Regensburg | 617 | 45 |
| 32. | Gunther Fischer | Max-Planck-Arbeitsgr. Enzymol. d. Peptidbind. Halle | 613 | 37 |
| 33. | Lars Ditzel | MPI Biochem. Martinsried | 605 | 6 |
| 34. | Georg E. Schulz | Organ. Chemie & Biochemie Uni Freiburg | 592 | 28 |
| 35. | Simone Hornemann | Mol. Biol. & Biophys. ETH Zürich | 562 | 9 |
| 36. | Filipp Oesterhelt | Angew. Physik Uni München | 537 | 6 |
| 37. | Victor S. Lamzin | EMBL-Outstation am DESY Hamburg | 536 | 18 |
| 38. | Wilfred van Gunsteren | Phys. Chemie ETH Zürich | 535 | 34 |
| 39. | Horst Kessler | Organ. Chem. & Biochem. TU München | 529 | 47 |
| 40. | Peter Güntert | Mol. Biol. & Biophys. ETH Zürich | 514 | 10 |
| 41. | Ueli Aebi | Maurice Müller-Inst. Biozentrum Uni Basel | 504 | 33 |
| 42. | Matthias Bochtler | MPI Biochem. Martinsried | 503 | 3 |
| 43. | Christian Mumenthaler | Mol. Biol. & Biophys. ETH Zürich | 484 | 5 |
| 44. | Michael Nilges | EMBL Heidelberg (seit 00 Inst. Pasteur Paris) | 469 | 24 |
| 45. | Franz X. Schmid | Biochemie Uni Bayreuth | 452 | 22 |
| 46. | Gabriele Rummel | Biozentrum Uni Basel | 451 | 4 |
| 47. | Patrick Argos | EMBL Heidelberg | 447 | 21 |
| 48. | Roger S. Goody | MPI f. mol. Physiol. Dortmund | 413 | 28 |
| 49. | Werner Kühlbrandt | MPI f. Biophysik Frankfurt | 406 | 9 |
| 50. | Ingrid Vetter | MPI mol. Physiol. Dortmund | 402 | 12 |
Letzte Änderungen: 08.09.2004
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